Enzim

Enzim adalah katalis protein yang meningkatkan laju reaksi kimia dan tidak ikut bereaksi (dikonsumsi) selama reaksi dikatalis.  Enzim biasanya terdapat dalam konsentrasi yang sangat rendah di dalam sel, di mana mereka meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan.  Laju reaksi ke depan maupun reaksi kebalikan ditingkatkan oleh faktor yang sama.  Faktor ini biasanya sekitar 10³ – 10¹².

Meskipun fenomena fermentasi dan pencernaan telah lama dikenal, tetapi penjelasan pertama tentang enzim baru dibuat oleh Payen dan Persoz ketika mereka menemukan bahwa endapan alkohol dari ekstrak ragi mengandung suatu zat yang tidak tahan panas yang dapat mengubah tepung menjadi gula.

Zat dalam penjelasan di atas disebut diastase (dari bahasa Yunani yang berarti “pemisahan”) karena kemampuannya untuk memisahkan dekstrin yang dapat larut dengan butiran tepung yang tidak larut.  Diastase menjadi istilah yang biasa digunakan untuk campuran enzim ini sampai tahun 1898, ketika Duclaux mengusulkan penggunaan akhiran –ase dalam nama enzim.

Banyak enzim yang dimurnikan dari berbagai sumber, tetapi yang pertama kali mengkristalkan enzim adalah J.B. Sumner.  Enzim yang dikristalkan ini berasal dari jack beans.  Untuk hasil yang memakan waktu 6 tahun penelitian ini (1924 – 1930), Sumner mendapatkan hadiah Nobel pada tahun 1946.  Pekerjaannya didemonstrasikan sekali saja meskipun enzim-enzim merupakan kesatuan kimia yang berbeda.

Gas karbon dioksida mudah larut dalam air dan terhidrasi secara spontan membentuk asam karbonat, yang terdisosiasi dengan cepat menjadi suatu proton dan ion bikarbonat:

Laju reaksi hidrasi untuk 20 mmol L^-1 CO₂ pada 25⁰C dan pH 7,2 adalah ~0,6 mmol L^-1 s^-1.

Dalam sel darah merah mamalia, enzim karbonat anhidrase terdapat dalam konsentrasi 1 – 2 g per liter sel (M_r = 30.000), sehingga konsentrasi molarnya ~50 x 10^-6.  Laju reaksi hidrasi dengan adanya enzim karbonat anhidrase dalam kondisi seperti di atas adalah ~50 mol L^-1 s^-1, yakni mengalami peningkatan laju 8 x 10⁴ kali lipat dari proses tanpa katalis.

Terdapat lebih dari 2.500 macam reaksi biokimia dengan enzim spesifik yang membantu peningkatan laju reaksi.  Spesies organisme yang berbeda memproduksi variasi struktur enzim yang berbeda pula, sehingga jumlah macam protein enzim dalam seluruh sistem biologis adalah lebih dari 10⁶.  Setiap enzim dikarakterisasi oleh spesifisitas substrat kimia (reaktan) serta molekul lain yang mengatur aktivitasnya.  Molekul lain ini disebut efektor, yang bisa merupakan aktivator, inhibitor, atau keduanya.  Dalam enzim yang lebih kompleks, satu senyawa bisa memiliki salah satu efek, yang tergantung pada kondisi fisik atau kimia lainnya.  Enzim berukuran mulai dari kompleks subunit banyak yang besar (disebut enzim multimer, M_r »10⁶) sampai bentuk subunit tunggal yang kecil.

Aspartat karbomoiltransferase mengkatalisis pembentukan karbamoil aspartat dari karbamoil fosfat dan aspartat, dalam langkah pertama yang dilakukan untuk biosintesis pirimidin.  Enzim yang berasal dari bakteri E. coli ini (M_r = 310.000) terdiri atas 12 subunit, yakni enam regulator dan enam katalis.  CTP adalah efektor negatif, yakni menginhibisi enzim tersebut melalui pengikatan pada subunit regulator.  ATP adalah efektor positif yang bekerja melalui subunit regulator, sedangkan suksinat menginhibisi reaksi yang terjadi dengan cara berkompetisi langsung dengan aspartat pada sisi aktif.

Luas permukaan enzim yang paling kecil sekalipun (seperti ribonuklease, M_r = 12.000) yang ditempati oleh gugus kimia yang akan diikat oleh reaktan, adalah kurang dari 5 persen dari luas total.  Daerah ini disebut sisi aktif.

Penataan tertentu pada rantai samping asam amino suatu enzim di sisi aktifnya menentukan tipe molekul yang bisa terikat dan bereaksi di situ.  Biasanya ada sekitar lima rantai samping seperti itu dalam enzim apapun.  Selain itu, banyak enzim yang memiliki molekul-molekul nonprotein kecil yang terhubung dengan sisi aktif atau di dekatnya, yang menentukan spesifisitas substrat.  Molekul-molekul ini disebut kofaktor jika terikat secara nonkovalen pada protein, atau disebut gugus prostetik jika terikat secara kovalen.  Dalam beberapa enzim, ion logam tertentu diperlukan untuk aktivitasnya.

Karbonat anhidrase memiliki satu ion Zn²⁺ per molekul enzim.  Ion logam tersebut berada pada sisi aktif.  Aspartat karbamoiltransferase memiliki enam ion Zn²⁺ per dodekamer, yang diperlukan untuk stabilisasi kompleks.  Tanpa Zn²⁺, heksamer ini akan terdisosiasi.