Pages

Saturday, January 21, 2017

Enzim, Laju Reaksi dan Energi Aktivasi

#
Sebagian zat biokimia bersifat stabil dalam bentuk murni, tetapi terurai dengan cepat bila terdapat enzim. Ada perbedaan penting antara stabilitas termodinamika (yang digambarkan sebagai tetapan kesetimbangan reaksi) dan stabilitas kinetika suatu zat. Stabilitas kinetika menggambarkan seberapa cepat reaksi berlangsung, sedangkan stabilitas termodinamika menggambarkan posisi akhir reaksi yang digambarkan dalam bentuk jumlah relatif substrat dan produk pada kesetimbangan. Kerja enzim mempengaruhi stabilitas kinetika suatu zat.
Sebagian besar molekul organik pereduksi (misalnya glukosa) tidak stabil pada tekanan atmosfer bumi (1 atm) menurut termodinamika dan cenderung mengoksidasi.

glukosa + 6O2 →  6CO2 + 6H2O                –DG0 = 2.872 kJ mol-1

Karena itu, oksidasi sangatlah eksergonik (menghasilkan panas), dan reaksinya memiliki –DG0 reaksi yang besar.  Tetapi seperti diketahui, glukosa bersifat stabil ketika dibiarkan.  Dengan demikian, glukosa tidak stabil menurut termodinamika, tetapi stabil menurut kinetika.
Perbedaan antara stabilitas kinetika dan stabilitas termodinamika sangatlah penting.  Perbedaan ini dijelaskan dengan konsep energi bebas aktivasi yang diperlukan untuk mengubah substrat menjadi keadaan transisinya, yakni substrat harus melampaui suatu batasan energi.  Batasan energi adalah energi bebas pada keadaan transisi, DG.  Teori keadaan transisi ini diperkenalkan oleh H. Eyring yang mengaitkan laju reaksi dengan besarnya DG.
Pada tahun 1880-an, Arrhenius mengamati bahwa tetapan laju k untuk reaksi kimia sederhana bervariasi tergantung suhu menurut persamaan berikut:

k = AeEa/RT

dengan Ea adalah yang disebut sebagai energi aktivasi Arrhenius pada reaksi, A adakah faktor preeksponensial, R adalah tetapan gas universal, dan T adalah suhu (K).  Akan tetapi kemudian menjadi jelas bahwa A bisa saja bergantung pada suhu, terutama dalam reaksi dengan katalis.  Karena itu Eyring mengusulkan bahwa semua keadaan transisi terurai dengan tetapan laju yang sama, yaitu kT/h; dengan k adalah tetapan Boltzmann dan h adalah tetapan Planck.  Eyring mengusulkan bahwa untuk reaksi apapun,


dengan DG adalah energi aktivasi kompleks keadaan transisi.

Energi bebas Gibbs suatu sistem diperoleh dari dua komponen, yakni

DG = DHTDS

dengan DS adalah perubahan entropi dan DH adalah perubahan entalpi dalam sistem reaksi.  Dengan demikian, bisa dituliskan dalam persamaan berikut:


Entropi merupakan kesatuan termodinamika kesetimbangan yang ditafsirkan secara mekanika sebagai derajat ketidakteraturan dalam suatu sistem.  Dari persamaan di atas, terlihat bahwa  (1) faktor preeksponensial A bisa ditafsirkan memiliki kaitan dengan penyusunan suatu reaktan dalam enzim sebagai kompleks keadaan transisi yang terbentuk,  dan (2) faktor eksponensial berkaitan dengan entalpi (kalor) reaksi.

Faktor molekul apapun yang cenderung menstabilkan keadaan transisi akan menurunkan DG sehingga meningkatkan laju reaksi.  Dengan demikian, peningkatan laju ini bisa berasal dari efek entropi atau entalpi, atau dari keduanya.

0 comments:

Post a Comment